মূলপাতা
লগইন

Color

Indigo
Red
Green
Teal
Blue
Purple
Rose

Mode

Light
EN

এনজাইম ক্রিয়া: সক্রিয় স্থান কীভাবে সাবস্ট্রেট চেনে

এনজাইম হলো জীবদেহে তৈরি হওয়া জৈব প্রভাবক (biological catalyst), যা প্রায় সবসময় প্রোটিন দিয়ে তৈরি এবং কোনো রাসায়নিক বিক্রিয়ার সক্রিয়ন শক্তি কমিয়ে তার হার বহুগুণ বাড়িয়ে দেয়, নিজে অপরিবর্তিত থেকে বারবার ব্যবহৃত হয়। এর সক্রিয় স্থানে শুধু নির্দিষ্ট আকারের সাবস্ট্রেট মেলে (তালা-চাবি বা আবিষ্ট মিলন মডেল), আর তাপমাত্রা, pH, ঘনত্ব ও প্রতিবন্ধক এর কাজের গতি ঠিক করে দেয়।

ফাঁকা এনজাইমজটিল গঠনরত এনজাইমঅপ্রাকৃত এনজাইমসাবস্ট্রেটউৎপাদএখনকার অবস্থাপ্রতিবন্ধক ছাড়া

লেখচিত্রে টেনে তাপমাত্রা, pH বা সাবস্ট্রেট বদলাও

গতি

নিয়ন্ত্রণ

এনজাইম বেছে নাও

মডেল

৩৭ °C
৬.৮
১০০ mM
১.০ U

পরিমাপ

বিক্রিয়ার হার
৪.২৯µmol/s
তৈরি উৎপাদ
০.০µmol
ব্যস্ত এনজাইম
৭১%
অপ্রাকৃত এনজাইম
০%
অনুকূল তাপমাত্রা
৩৭ °C
অনুকূল pH
৬.৮
প্রতিবন্ধকের প্রভাব
কোনোটি নেই
বিক্রিয়ার ঘড়ি
০s

সিমুলেশনটি কীভাবে ব্যবহার করবে

  1. প্রথমে কিছু না বদলে দেখো: বিক্রিয়া পাত্রে অনেকগুলো এনজাইম বসে আছে, প্রতিটির একপাশে একটা খাঁজ (সক্রিয় স্থান); সাবস্ট্রেট এলোমেলোভাবে ঘুরছে, একটা খাঁজে ধরা পড়লে রং বদলে "ব্যস্ত" (কমপ্লেক্স) দেখাবে, তারপর দুটো উৎপাদ হয়ে বেরিয়ে যাবে আর এনজাইমটা আবার ফাঁকা হয়ে যাবে।
  2. তাপমাত্রার স্লাইডার ধীরে ধীরে ৩৭ °C পর্যন্ত বাড়াও, হার বাড়তে থাকবে। তারপর ৫০-৬০ °C-এর দিকে নিয়ে যাও, দেখবে "অপ্রাকৃত এনজাইম" বাড়ছে আর কিছু এনজাইম আঁকাবাঁকা আকার নিয়ে খাঁজ হারিয়ে ফেলছে।
  3. "এনজাইম বেছে নাও" থেকে পেপসিন বাছো, কিন্তু pH স্লাইডার ৬.৮-এর কাছে রাখো — হার প্রায় শূন্য হয়ে যাবে। এবার pH স্লাইডার ২-এর দিকে টেনে নাও, হার আবার বাড়বে। প্রতিটি এনজাইমের নিজের অনুকূল pH আলাদা, সেটাই এই পরীক্ষার শিক্ষা।
  4. সাবস্ট্রেটের ঘনত্ব স্লাইডার বাড়াতে বাড়াতে দেখো হার বাড়ে, কিন্তু একসময় "ব্যস্ত এনজাইম"-এর শতাংশ ১০০%-এর কাছে গিয়ে হার আর বাড়ে না — এটাই মিকেলিস-মেন্টেন সমতল অংশ।
  5. "প্রতিযোগী প্রতিবন্ধক যোগ করো" চালু করে সাবস্ট্রেট ঘনত্ব কম আর বেশি রেখে হারের কমে যাওয়াটা তুলনা করো: কম সাবস্ট্রেটে প্রভাব বেশি, বেশি সাবস্ট্রেটে প্রভাব কমে যায়।
  6. তিনটি লেখচিত্রেই আঙুল বা মাউস টেনে সরাসরি তাপমাত্রা, pH বা সাবস্ট্রেট বদলাতে পারো; স্লাইডারগুলোও একই কাজ করে।

ভাত চিবাতে চিবাতে মিষ্টি লাগে কেন

একটা ভাতের দলা মুখে নিয়ে অনেকক্ষণ চিবাতে থাকো, একটু পরে সেটা মিষ্টি লাগতে শুরু করে। কারণ মুখের লালায় থাকা লালা অ্যামাইলেজ নামের একটা এনজাইম ভাতের শ্বেতসারকে (স্টার্চ) ভেঙে মালটোজ নামের একটা চিনিতে বদলে দিচ্ছে। তুমি কিছু যোগ করোনি, শুধু চিবিয়ে লালার সাথে মিশিয়েছ, আর এনজাইমটাই কাজ সেরে দিয়েছে।

আরেকটা উদাহরণ ভাবো: কাঁচা আনারস বা পেঁপে বেশি খেলে জিভ বা মুখের ভেতর জ্বালা করে। এই ফলগুলোতে থাকা প্রোটিন-ভাঙা এনজাইম (যথাক্রমে ব্রোমেলাইন, প্যাপাইন) মুখের ভেতরের কোষের প্রোটিনও একটু ভাঙতে শুরু করে দেয়। উল্টো দিকে, শক্ত মাংস রান্নার আগে কাঁচা পেঁপের রস মাখিয়ে রাখলে মাংস নরম হয়ে যায় — একই এনজাইম প্রোটিনের শক্ত জালকে আলগা করে দেয় বলে।

শরীরের বাইরে, পাত্রে রেখে এই একই রাসায়নিক বিক্রিয়া (শ্বেতসার বা প্রোটিন ভাঙা) ঘরের তাপমাত্রায় এনজাইম ছাড়া করাতে গেলে হয়তো বছরের পর বছর লেগে যেত, বা প্রচণ্ড তাপ-চাপ লাগাতে হতো। শরীর সেই কাজ প্রতি সেকেন্ডে হাজার হাজার বার করে ফেলে, কোনো আগুন বা প্রেসার কুকার না লাগিয়েই — কারণ এনজাইম। এই পাতায় আমরা দেখব এনজাইম কী, কেন শুধু নির্দিষ্ট সাবস্ট্রেটই তার সক্রিয় স্থানে ধরে, আর কোন কোন জিনিস তার কাজের গতি বদলে দেয়। নিচের সিমুলেশনে নিজে হাতে-কলমে সব বদলে দেখতে পারবে।

একদম শুরু থেকে: এনজাইম কাকে বলে

সংজ্ঞা: জীবদেহে তৈরি হওয়া যে জৈব প্রভাবক কোনো রাসায়নিক বিক্রিয়ার হার বহুগুণ বাড়িয়ে দেয়, কিন্তু বিক্রিয়ার শেষে নিজে অপরিবর্তিত থেকে যায় এবং বারবার ব্যবহৃত হতে পারে, তাকে এনজাইম বলে। প্রায় সব এনজাইম প্রোটিন — বহু অ্যামিনো অ্যাসিডের একটা দীর্ঘ শিকল, যা নির্দিষ্ট একটা ত্রিমাত্রিক আকারে ভাঁজ হয়ে থাকে। কিছু ব্যতিক্রমী এনজাইম RNA দিয়ে তৈরি, এদের বলে রাইবোজাইম।

এনজাইম যে অণুর ওপর কাজ করে তাকে বলে সাবস্ট্রেট, আর বিক্রিয়ার শেষে যে নতুন অণু তৈরি হয় তাকে বলে উৎপাদ। এনজাইমের গায়ে একটা নির্দিষ্ট খাঁজ বা গর্ত থাকে, যাকে বলে সক্রিয় স্থান — এখানেই সাবস্ট্রেট এসে সাময়িকভাবে জোড়া লাগে, তৈরি হয় এনজাইম-সাবস্ট্রেট কমপ্লেক্স। এই কমপ্লেক্স ভেঙে উৎপাদ বের হয়ে যায়, আর এনজাইমটা ঠিক আগের মতোই থেকে যায়, পরের সাবস্ট্রেটের জন্য প্রস্তুত।

প্রতিটি রাসায়নিক বিক্রিয়া শুরু হতে একটা শক্তির বাধা পার হতে হয়, এই বাধাকেই বলে সক্রিয়ন শক্তি — বিক্রিয়ক অণুকে উৎপাদে বদলাতে যে সর্বনিম্ন শক্তি লাগে। এনজাইম এই বাধাটা অনেক নিচু করে দেয় (একটা সহজ, বিকল্প পথ খুলে দেয়), তাই বিক্রিয়া অনেক দ্রুত ঘটে। একটা বিষয় পরীক্ষায় গুলিয়ে যায়: এনজাইম বিক্রিয়ক আর উৎপাদের মধ্যে শক্তির মোট পার্থক্য বদলায় না, আর বিক্রিয়ার সাম্যাবস্থার অবস্থানও বদলায় না — এনজাইম শুধু বিক্রিয়াটাকে দ্রুত ঘটায়, ভিন্ন কিছু ঘটায় না। এটা যেমন পাহাড়ের ওপর দিয়ে না গিয়ে পাশের সুড়ঙ্গ দিয়ে যাওয়া — গন্তব্য একই থাকে, শুধু পথ সহজ হয়।

এনজাইম উপচিতি (জোড়া লাগানো, যেমন সালোকসংশ্লেষণ) আর অপচিতি (ভাঙা, যেমন পরিপাক বা শ্বসন) দুই ধরনের বিপাকীয় বিক্রিয়াতেই কাজ করে। শরীরে হাজার রকমের এনজাইম আছে, প্রতিটি সাধারণত একটামাত্র নির্দিষ্ট বিক্রিয়া বা একগোত্রের বিক্রিয়ায় কাজ করে — এই গুণটাকে বলে বিশিষ্টতা।

এনজাইম-সংক্রান্ত জরুরি পরিভাষা

এই অধ্যায়ের প্রায় প্রতিটি প্রশ্নে এই শব্দগুলো ঘুরেফিরে আসে। একবার পরিষ্কার বুঝে নিলে বাকি সব সহজ হয়ে যাবে।

শব্দসহজ ভাষায় অর্থ
এনজাইমজীবদেহের জৈব প্রভাবক, বিক্রিয়ার হার বাড়ায়, নিজে খরচ হয় না
সাবস্ট্রেটযে অণুর ওপর এনজাইম কাজ করে
উৎপাদবিক্রিয়ার শেষে তৈরি হওয়া নতুন অণু
সক্রিয় স্থানএনজাইমের যে খাঁজে সাবস্ট্রেট এসে জোড়া লাগে
এনজাইম-সাবস্ট্রেট কমপ্লেক্সএনজাইম আর সাবস্ট্রেটের সাময়িক জোড়া, বিক্রিয়া চলাকালীন তৈরি হয়
প্রভাবক (জৈব প্রভাবক)যে পদার্থ বিক্রিয়ার হার বাড়ায় কিন্তু নিজে বিক্রিয়ায় খরচ হয় না
সক্রিয়ন শক্তিবিক্রিয়া শুরু হতে যে সর্বনিম্ন শক্তি বাধা পার হতে হয়
অপ্রাকৃতকরণঅতিরিক্ত তাপ বা চরম pH-এ প্রোটিনের ভাঁজ ভেঙে সক্রিয় স্থান স্থায়ীভাবে নষ্ট হওয়া
তালা-চাবি মডেলসক্রিয় স্থান অনড়, শুধু ঠিক মাপের সাবস্ট্রেটই মেলে — এমিল ফিশার, ১৮৯৪
আবিষ্ট মিলন মডেলসাবস্ট্রেট কাছে আসতেই সক্রিয় স্থান নিজের আকার সামান্য বদলে তাকে ঘিরে ধরে — কোশল্যান্ড, ১৯৫৮
কোফ্যাক্টরএনজাইমের কাজে সাহায্যকারী অজৈব উপাদান (যেমন Zn²⁺, Mg²⁺ ধাতব আয়ন)
কোএনজাইমএনজাইমের কাজে সাহায্যকারী জৈব উপাদান (যেমন NAD⁺, ভিটামিন-জাত অণু)
বিশিষ্টতাএকটা এনজাইম সাধারণত একটামাত্র নির্দিষ্ট সাবস্ট্রেট বা বিক্রিয়ায় কাজ করার গুণ
Km (মিকেলিস ধ্রুবক)যে সাবস্ট্রেট ঘনত্বে হার Vmax-এর ঠিক অর্ধেক হয়; কম Km মানে বেশি আসক্তি
Vmaxসর্বোচ্চ সম্ভব হার, যখন সব সক্রিয় স্থান সবসময় ব্যস্ত
প্রতিযোগী প্রতিবন্ধকসাবস্ট্রেটের মতো আকারের অণু, যা সক্রিয় স্থান দখল করে সাবস্ট্রেটকে আটকায়

সক্রিয় স্থান আর বিশিষ্টতা: তালা-চাবি বনাম আবিষ্ট মিলন মডেল

একটা এনজাইম হাজার রকম অণুর মধ্যে ঠিক তার সাবস্ট্রেটটাকেই কীভাবে খুঁজে নেয়? উত্তর তার সক্রিয় স্থানের নির্দিষ্ট ত্রিমাত্রিক আকার আর রাসায়নিক গঠনে (হাইড্রোজেন বন্ড, আয়নিক আকর্ষণ, জলবিমুখ অংশ)। এই ব্যাখ্যার জন্য দুটো মডেল পড়ানো হয়।

তালা-চাবি মডেল

১৮৯৪ সালে জার্মান রসায়নবিদ এমিল ফিশার এই মডেল দেন। এখানে সক্রিয় স্থানকে ধরা হয় সম্পূর্ণ অনড়, স্থির আকারের — ঠিক যেমন একটা তালায় শুধু তার নিজের চাবিটাই খোলে, অন্য কোনো চাবি খোলে না। যে সাবস্ট্রেটের আকার সক্রিয় স্থানের সাথে ঠিক মিলে যায়, শুধু সেটাই ধরা পড়ে।

এই মডেল বিশিষ্টতা সহজে ব্যাখ্যা করে, কিন্তু একটা সীমাবদ্ধতা আছে: বাস্তবে প্রোটিন পুরোপুরি অনড় নয়, আর একই এনজাইম কখনো কখনো কাছাকাছি আকারের একাধিক সাবস্ট্রেটেও কাজ করে — যা শুধু তালা-চাবি দিয়ে বোঝানো কঠিন।

আবিষ্ট মিলন মডেল

১৯৫৮ সালে ড্যানিয়েল কোশল্যান্ড এই আধুনিক মডেল দেন, যা এখন বেশি গ্রহণযোগ্য। এখানে সক্রিয় স্থান শুরুতে সাবস্ট্রেটের আকারের সাথে পুরোপুরি না মিললেও, সাবস্ট্রেট কাছে এলে এনজাইম প্রোটিনের গঠন সামান্য বদলে গিয়ে সাবস্ট্রেটের চারপাশে আরও ভালোভাবে ফিট হয়ে যায় — যেমন একটা হাতের ওপর গ্লাভস পরলে গ্লাভসটা হাতের আকার নিয়ে নেয়।

এই "সামান্য বদলে ফিট হওয়া" শুধু সঠিক সাবস্ট্রেটকেই সুবিধা দেয় (ভুল অণুর সাথে সেই বদলটা ঘটে না), তাই বিশিষ্টতা বজায় থাকে, আর একই সাথে বোঝা যায় কেন কিছু এনজাইম সামান্য ভিন্ন আকারের সাবস্ট্রেটেও (কম কার্যকরভাবে) কাজ করতে পারে। সিমুলেশনে "আবিষ্ট মিলন মডেল" বেছে নিলে সাবস্ট্রেট ধরা পড়ার সময় খাঁজটা চোখের সামনেই একটু গভীর ও প্রশস্ত হয়ে যায়।

এনজাইমের নামকরণ: -এজ প্রত্যয়

আধুনিক রীতিতে এনজাইমের নাম রাখা হয় তার সাবস্ট্রেটের নামের শেষে বা বিক্রিয়ার ধরনের শেষে "-এজ" (ইংরেজিতে "-ase") প্রত্যয় জুড়ে দিয়ে। যেমন সুক্রোজ ভাঙে যে এনজাইম তার নাম সুক্রেজ, লিপিড বা ফ্যাট ভাঙে লাইপেজ, প্রোটিন ভাঙে প্রোটিয়েজ, আর জারণ বিক্রিয়া চালায় অক্সিডেজ বা ডিহাইড্রোজিনেজ।

কিন্তু কিছু এনজাইম এই রীতি চালু হওয়ার আগেই আবিষ্কৃত হয়েছিল, তাই তাদের পুরনো নামই টিকে আছে — পরীক্ষায় এগুলো ব্যতিক্রম হিসেবে মনে রাখতে হয়: পেপসিন, ট্রিপসিন, রেনিন (কাইমোসিনও বলে) আর প্যাপাইন। এই পাতার সিমুলেশনে "এনজাইম বেছে নাও" ঘরে ঠিক এই পুরনো-নামওয়ালা এনজাইমগুলোই আছে।

এনজাইমের কার্যকারিতা কোন কোন নিয়ামকের ওপর নির্ভর করে

একটা এনজাইম কত দ্রুত কাজ করবে তা পাঁচটা প্রধান নিয়ামকের ওপর নির্ভর করে। প্রতিটির প্রভাব সিমুলেশনের স্লাইডার আর লেখচিত্রে সরাসরি দেখা যায়।

তাপমাত্রা

অনুকূল তাপমাত্রার নিচে প্রতি ১০ °C বাড়লে এনজাইমের কাজের গতি মোটামুটি দ্বিগুণ হয় (এই মডেলে Q₁₀ = ২), কারণ অণুগুলো দ্রুত ছোটে আর বেশি সংঘর্ষ হয়। এই সিমুলেশনে অনুকূল তাপমাত্রা ৩৭ °C। এর উপরে প্রোটিনের ভাঁজ ধরে রাখা দুর্বল বন্ধনগুলো ভাঙতে শুরু করে, সক্রিয় স্থানের আকার নষ্ট হয়ে যায় — একেই বলে অপ্রাকৃতকরণ। ৬০ °C-এ মডেলে সব এনজাইম অপ্রাকৃত হয়ে যায়, হার শূন্যে নেমে আসে।

pH

প্রতিটি এনজাইমের নিজের একটা অনুকূল pH থাকে, আর তার চারপাশে হার একটা ঘণ্টা-আকৃতির বক্ররেখা মেনে চলে — অনুকূল pH-এর দুই পাশেই হার কমে যায়। কারণ pH বদলালে সক্রিয় স্থানের অ্যামিনো অ্যাসিডের চার্জ বদলে যায়, ফলে সাবস্ট্রেট ঠিকমতো ধরা পড়ে না। মুখের লালা অ্যামাইলেজের অনুকূল pH প্রায় ৬.৮ (নিরপেক্ষ), পাকস্থলীর পেপসিনের অনুকূল pH প্রায় ২.০ (তীব্র অম্লীয়), আর অগ্ন্যাশয়ের ট্রিপসিনের অনুকূল pH প্রায় ৮.০ (ক্ষারীয়) — শরীরের প্রতিটি অংশের এনজাইম সেই অংশের নিজের pH-এর সাথে মিলিয়েই তৈরি।

সাবস্ট্রেটের ঘনত্ব

সাবস্ট্রেট বাড়ালে শুরুতে হার প্রায় সরলরেখায় বাড়ে, কারণ তখন অনেক সক্রিয় স্থান ফাঁকা থাকে। কিন্তু সাবস্ট্রেট আরও বাড়াতে থাকলে একসময় প্রায় সব সক্রিয় স্থান সবসময় ব্যস্ত থাকে, তখন আর কোনো ফাঁকা স্থান না থাকায় হার একটা সীমায় (Vmax) গিয়ে সমতল হয়ে যায় — একেই বলে সম্পৃক্তি (saturation)।

এনজাইমের ঘনত্ব

সাবস্ট্রেট যথেষ্ট থাকলে এনজাইমের ঘনত্ব দ্বিগুণ করলে হারও প্রায় দ্বিগুণ হয়ে যায় — বেশি এনজাইম মানে বেশি সক্রিয় স্থান একসাথে কাজ করছে। কিন্তু সাবস্ট্রেট কম থাকলে এনজাইম বাড়ানোর লাভ কমে যায়, কারণ তখন সাবস্ট্রেটই সীমাবদ্ধ করে দেয়।

প্রতিবন্ধক (Inhibitor)

প্রতিবন্ধক এমন অণু যা এনজাইমের কাজের গতি কমিয়ে দেয়। প্রতিযোগী প্রতিবন্ধক আকারে সাবস্ট্রেটের মতোই দেখতে, তাই সরাসরি সক্রিয় স্থান দখল করে বসে, সাবস্ট্রেটকে আসতে দেয় না — একে সাবস্ট্রেটের সাথে "প্রতিযোগিতা" করতে হয় বলেই নাম প্রতিযোগী। যেহেতু এটা শুধু জায়গা দখল করে রাখে (সাবস্ট্রেটকে ধ্বংস করে না), সাবস্ট্রেট যথেষ্ট বাড়িয়ে দিলে সাবস্ট্রেট প্রতিযোগিতায় জিতে যায় আর প্রভাব কমে আসে। এই সিমুলেশনের টগলটি ঠিক এই প্রতিযোগী প্রতিবন্ধকই যোগ করে। (অপ্রতিযোগী বা অ্যালোস্টেরিক প্রতিবন্ধক সক্রিয় স্থানে নয়, এনজাইমের অন্য জায়গায় বসে এনজাইমের আকারই বদলে দেয়, তাই সাবস্ট্রেট বাড়িয়ে তার প্রভাব কাটানো যায় না — HSC-তে নামটা মনে রাখলেই চলে।)

মিকেলিস-মেন্টেন সমীকরণ: Km আর Vmax বোঝা

সাবস্ট্রেট ঘনত্ব বনাম হারের এই সম্পৃক্তি বক্ররেখাকে গণিতে লেখা যায় মিকেলিস-মেন্টেন সমীকরণে, যা ১৯১৩ সালে লিওনর মিকেলিস আর মড মেন্টেন দেন। এখানে [S] হলো সাবস্ট্রেট ঘনত্ব, Vmax সর্বোচ্চ সম্ভব হার (যখন সব সক্রিয় স্থান ব্যস্ত), আর Km হলো সেই সাবস্ট্রেট ঘনত্ব যেখানে হার Vmax-এর ঠিক অর্ধেক।

Km এনজাইমের সাবস্ট্রেটের প্রতি "আসক্তি" (affinity) বোঝায় — Km যত কম, এনজাইম তত কম সাবস্ট্রেটেই অর্ধেক গতিতে পৌঁছে যায়, অর্থাৎ আসক্তি তত বেশি। এই সিমুলেশনে Km = ৪০ mM ধরা হয়েছে। যাচাই করে দেখো: [S] = ৪০ mM-এ মডেলের হার হয় ৩.০ µmol/s, আর Vmax-এর অর্ধেক হলো ৩.০ µmol/s — দুটো সংখ্যা মিলে যায়, যেমন সংজ্ঞায় বলা আছে।

v = Vmax[S] / (Km + [S])মিকেলিস-মেন্টেন সমীকরণ

Vmax = kcat × [E]kcat হলো টার্নওভার সংখ্যা; তাপমাত্রা ও pH এই Vmax-কেই কমায়

[S]হার vVmax-এর কত শতাংশ
০ mM০.০০০%
২০ mM২.০০৩৩%
৪০ mM৩.০০৫০%
৮০ mM৪.০০৬৭%
২০০ mM৫.০০৮৩%
৪০০ mM৫.৪৫৯১%

অপ্রাকৃতকরণ বনাম নিচু তাপমাত্রায় নিষ্ক্রিয়তা — দুটো একেবারে আলাদা জিনিস

পরীক্ষায় সবচেয়ে বেশি গোলানো একটা বিষয় এটাই। নিচু তাপমাত্রায় (যেমন ফ্রিজে) এনজাইম প্রোটিনের ভাঁজ পুরোপুরি ঠিক থাকে, সক্রিয় স্থানও অক্ষত থাকে — শুধু অণুগুলো ধীরে চলে, তাই সংঘর্ষ কম হয় আর বিক্রিয়া ধীরে হয়। এটা সাময়িক আর সম্পূর্ণ প্রত্যাবর্তনযোগ্য: তাপমাত্রা আবার বাড়ালে এনজাইম তার আগের পুরো গতিতেই ফিরে আসে। এই কারণেই ফ্রিজে রাখা দইয়ের দ্রবণ বা রুটির ডো খুব ধীরে ফোলে, ঘরের তাপমাত্রায় আনলেই আবার স্বাভাবিক গতি পায়।

অনুকূল তাপমাত্রার অনেক উপরে গেলে সম্পূর্ণ ভিন্ন কিছু ঘটে: প্রোটিনের ত্রিমাত্রিক ভাঁজ ধরে রাখা হাইড্রোজেন বন্ধন আর অন্য দুর্বল বন্ধনগুলো ভেঙে যায়, প্রোটিন খুলে যায় (unfold), সক্রিয় স্থানের নির্দিষ্ট আকারটাই স্থায়ীভাবে নষ্ট হয়ে যায় — একেই বলে অপ্রাকৃতকরণ। এটা প্রায় সবসময় প্রত্যাবর্তনযোগ্য নয়: যেমন সেদ্ধ ডিমের সাদা অংশ ঠান্ডা করলেও আর কাঁচা ডিমে ফিরে যায় না, তেমনি অতিরিক্ত গরম হওয়া এনজাইম ঠান্ডা করলেও সাধারণত আর কাজ করে না।

তাই "ঠান্ডায় এনজাইম নষ্ট হয়ে যায়" লেখা ভুল — ঠান্ডায় এনজাইম শুধু ধীরে কাজ করে, গঠন ঠিকই থাকে। "অতিরিক্ত গরমে এনজাইম নষ্ট হয়ে যায়" ঠিক, আর এটাকেই বলে অপ্রাকৃতকরণ।

শরীরের চার প্রধান পরিপাক এনজাইম

নিচের চারটি এনজাইম SSC ও HSC-র পরিপাক অধ্যায়ে সবচেয়ে বেশি আসে। প্রতিটির উৎস, সাবস্ট্রেট, উৎপাদ আর অনুকূল pH আলাদা করে মনে রাখো — এই সিমুলেশনের "এনজাইম বেছে নাও" ঘরে প্রথম তিনটি আছে।

এনজাইমউৎসসাবস্ট্রেটউৎপাদঅনুকূল pH
লালা অ্যামাইলেজলালাগ্রন্থি (মুখ)শ্বেতসার (স্টার্চ)মালটোজপ্রায় ৬.৮ (নিরপেক্ষ)
পেপসিনপাকস্থলীর গ্রন্থি (পেপসিনোজেন হিসেবে ক্ষরিত, HCl-এ সক্রিয় হয়)প্রোটিনপেপটোন ও পেপটাইডপ্রায় ২.০ (তীব্র অম্লীয়)
ট্রিপসিনঅগ্ন্যাশয় (ট্রিপসিনোজেন হিসেবে ক্ষরিত, ক্ষুদ্রান্তে সক্রিয় হয়)প্রোটিন ও পেপটাইডছোট পেপটাইড ও অ্যামিনো অ্যাসিডপ্রায় ৮.০ (ক্ষারীয়)
লাইপেজ (অগ্ন্যাশয়)অগ্ন্যাশয়ফ্যাট (ট্রাইগ্লিসারাইড)ফ্যাটি অ্যাসিড ও গ্লিসারলপ্রায় ৮ (ক্ষারীয়, পিত্তরসের সাহায্যে)

সিমুলেশনে নিজে পরীক্ষা করো

প্রতিটি পরীক্ষার আগে "আবার শুরু" চাপলে ঘড়ি আর তৈরি উৎপাদ শূন্য থেকে শুরু হবে।

পরীক্ষা ১: অনুকূল তাপমাত্রা খুঁজো

তাপমাত্রা ০ °C থেকে ধীরে ধীরে বাড়াও। শুরুতে হার বাড়বে, "অপ্রাকৃত এনজাইম" শূন্যই থাকবে। ৩৭ °C পার হলে হার কমতে শুরু করবে আর অপ্রাকৃত এনজাইমের শতাংশ বাড়তে থাকবে; ৬০ °C-এ হার শূন্যে নেমে আসবে।

পরীক্ষা ২: প্রতিটি এনজাইমের নিজের অনুকূল pH খুঁজো

"এনজাইম বেছে নাও" থেকে একে একে তিনটিই বেছে নাও, প্রতিবার pH-এর লেখচিত্রে টেনে দেখো কোথায় হার সর্বোচ্চ হয়। লালা অ্যামাইলেজের চূড়া নিরপেক্ষ pH-এর কাছে, পেপসিনের চূড়া অনেক অম্লীয় দিকে, আর ট্রিপসিনের চূড়া ক্ষারীয় দিকে — এই তিনটি চূড়া কখনো একে অপরের কাছাকাছি আসে না।

পরীক্ষা ৩: সম্পৃক্তি বক্ররেখা দেখো

সাবস্ট্রেট ঘনত্ব ০ থেকে ধীরে ধীরে সর্বোচ্চ পর্যন্ত বাড়াও। শুরুতে "ব্যস্ত এনজাইম" আর হার দুটোই দ্রুত বাড়বে, কিন্তু একটা পর্যায়ের পর "ব্যস্ত এনজাইম" ১০০%-এর কাছে গিয়ে আটকে যাবে আর হারও আর বাড়বে না — এটাই মিকেলিস-মেন্টেনের সমতল অংশ।

পরীক্ষা ৪: এনজাইমের ঘনত্ব দ্বিগুণ করো

সাবস্ট্রেট বেশি রেখে এনজাইমের ঘনত্ব স্লাইডার সর্বনিম্ন থেকে সর্বোচ্চ পর্যন্ত বাড়াও। হার প্রায় সমান অনুপাতে বাড়বে, আর বিক্রিয়া পাত্রে আরও বেশি এনজাইমের খাঁজ (স্লট) দেখা যাবে।

পরীক্ষা ৫: প্রতিবন্ধকের প্রভাব সাবস্ট্রেটে চাপা দাও

"প্রতিযোগী প্রতিবন্ধক যোগ করো" চালু করে সাবস্ট্রেট ঘনত্ব কম রাখো, লেখচিত্রে সলিড আর ড্যাশ রেখার ফাঁক দেখো (প্রভাব বড়)। এবার সাবস্ট্রেট ঘনত্ব সর্বোচ্চের কাছে নিয়ে যাও, ফাঁকটা ছোট হয়ে আসবে — বেশি সাবস্ট্রেট প্রতিবন্ধকের প্রভাব কাটিয়ে দেয়।

গাণিতিক সমস্যা ও সমাধান

সব হিসাব সিমুলেশনের নিজের মডেল থেকে সরাসরি নেওয়া, ধরে নেওয়া নয়। শুরুর মান: তাপমাত্রা ৩৭ °C, pH ৬.৮, সাবস্ট্রেট ১০০ mM, এনজাইম ঘনত্ব ১.০ U, Km ৪০ mM।

সমস্যা ১: শুরুর হার আর Km-এর সংজ্ঞা যাচাই

শুরুর অবস্থায় Vmax = ৬ µmol/s (তাপমাত্রা ও pH দুটোই অনুকূল বলে পূর্ণ মাত্রায়)। হার হয় ৪.২৯ µmol/s। এখন সাবস্ট্রেট ঠিক Km-এর সমান, অর্থাৎ ৪০ mM ধরলে হার হয় ৩.০ µmol/s, আর Vmax-এর অর্ধেক হলো ৩.০ µmol/s — দুটো মিলে যায়, ঠিক যেমন Km-এর সংজ্ঞায় বলা আছে।

সমস্যা ২: সম্পৃক্তি সারণি — সাবস্ট্রেট বাড়ালে হার কীভাবে বাড়ে

নিচের সারণিতে সাবস্ট্রেট ঘনত্ব বাড়ার সাথে হার কীভাবে বাড়ে আর একসময় সমতল হয়ে যায় তা দেখানো হলো। লক্ষ করো, সাবস্ট্রেট ২০ mM থেকে ৪০০ mM-এ (২০ গুণ) বাড়লেও হার মাত্র প্রায় আড়াই গুণ বাড়ে — কারণ Vmax-এর কাছে পৌঁছে গেছে।

[S]হার vVmax-এর কত শতাংশ
০ mM০.০০০%
২০ mM২.০০৩৩%
৪০ mM৩.০০৫০%
৮০ mM৪.০০৬৭%
২০০ mM৫.০০৮৩%
৪০০ mM৫.৪৫৯১%

সমস্যা ৩: Q₁₀ যাচাই — ২০ °C থেকে ৩০ °C

২০ °C-এ এনজাইমের সর্বোচ্চ গতির ৩০.৮% আর হার ১.৩২ µmol/s। ৩০ °C-এ (১০ °C বেশি) সর্বোচ্চ গতির ৬১.৬% আর হার ২.৬৪ µmol/s। অনুপাত ২.০০, অর্থাৎ তাপমাত্রা ১০ °C বাড়ালে হার ঠিক দ্বিগুণ হয়েছে — এটাই Q₁₀ = ২-এর মানে।

সমস্যা ৪: ৫০ °C-এ কত শতাংশ এনজাইম অপ্রাকৃত

অনুকূল তাপমাত্রা পার হয়ে ৫০ °C-এ পৌঁছালে সক্রিয় (অ-অপ্রাকৃত) এনজাইমগুলোর গতি সর্বোচ্চের ৬৮.১%, আর মোট এনজাইমের ৩১.৯% ইতিমধ্যে অপ্রাকৃত হয়ে গেছে। মিলিত ফল, হার নেমে আসে ২.৯২ µmol/s-এ (শুরুর ৪.২৯ µmol/s-এর তুলনায় বড় পতন)।

সমস্যা ৫: ভুল জায়গায় ভুল এনজাইম

মুখের লালা অ্যামাইলেজ যদি কোনোভাবে পাকস্থলীতে (pH ২) পৌঁছে যায়, তার নিজের অনুকূল pH ৬.৮-এর তুলনায় সেখানে কার্যক্ষমতা মাত্র ০.১১% — কার্যত অচল। উল্টো দিকে, পেপসিন তার নিজের অনুকূল pH ২.০-এ থাকলে হার হতো ৪.২৯ µmol/s, কিন্তু মুখের নিরপেক্ষ pH ৭-এ গেলে কার্যক্ষমতা নেমে আসে মাত্র ০.০৬%-এ। এই কারণেই লালা রস মুখে আর পেপসিন পাকস্থলীতেই কাজ করে, একে অপরের জায়গায় গেলে চলে না।

সমস্যা ৬: এনজাইমের ঘনত্ব দ্বিগুণ করার ফল

এনজাইম ঘনত্ব ১.০ U-এ হার ৪.২৯ µmol/s। ঘনত্ব ২.০ U (দ্বিগুণ) করলে হার হয় ৮.৫৭ µmol/s — অনুপাত ২.০, অর্থাৎ ঠিক দ্বিগুণ। সাবস্ট্রেট এখনো যথেষ্ট বলেই (Km-এর চেয়ে বেশি) এই সরল অনুপাত মেলে; সাবস্ট্রেট খুব কম থাকলে এই অনুপাত মিলত না।

সমস্যা ৭: প্রতিযোগী প্রতিবন্ধক কম বনাম বেশি সাবস্ট্রেটে

প্রতিবন্ধক যোগ করলে আপাত Km বেড়ে ৪০ থেকে ৭০ mM হয়ে যায় (Vmax অপরিবর্তিত থাকে)। সাবস্ট্রেট ১০০ mM-এ হার প্রতিবন্ধক ছাড়া ৪.২৯, প্রতিবন্ধক থাকলে ৩.৫৩ — অর্থাৎ ১৭.৬% কমে যায়। কিন্তু সাবস্ট্রেট ৪০০ mM-এ বাড়ালে হার হয় ৫.৪৫ বনাম ৫.১১ — এবার প্রভাব মাত্র ৬.৪%। সাবস্ট্রেট বাড়িয়ে দেওয়াই প্রতিযোগী প্রতিবন্ধকের প্রভাব কাটানোর উপায়।

সমস্যা ৮: উৎপাদ মেপে হার বের করা

গবেষণাগারে হার সরাসরি মাপা যায় না, বরং একটা নির্দিষ্ট সময়ে কতটা উৎপাদ তৈরি হলো তা মেপে হিসাব করা হয়। শুরুর অবস্থায় হার ৪.২৯ µmol/s ধরে ১০ সেকেন্ডে তৈরি হবে ৪.২৯ × ১০ = ৪২.৯ µmol উৎপাদ। উল্টো দিক থেকে, গড় হার = উৎপাদ ÷ সময় = ৪২.৯ ÷ ১০ = ৪.২৯ µmol/s — শুরুর হারের সাথেই মিলে যায়, যেমন মেলা উচিত।

গড় হার = তৈরি উৎপাদ ÷ সময়

যে ভুলগুলো সবাই করে

খাতায় লেখার আগে এই তালিকায় একবার চোখ বুলিয়ে নাও।

  • "ঠান্ডায় এনজাইম নষ্ট হয়ে যায়" লেখা ভুল। ঠান্ডায় এনজাইম শুধু ধীরে কাজ করে, গঠন অক্ষত থাকে, গরম করলে আবার আগের গতি ফিরে আসে।
  • "এনজাইম বিক্রিয়ায় খরচ হয়ে যায়" ভুল। এনজাইম অপরিবর্তিত থেকে বারবার ব্যবহৃত হয়, প্রতিবার নতুন এনজাইম লাগে না।
  • "একটা নিয়ামক (যেমন সাবস্ট্রেট) বাড়ালেই হার সবসময় বাড়বে" ভুল। Vmax-এর কাছে পৌঁছে গেলে হার আর বাড়ে না (সম্পৃক্তি)।
  • "প্রতিযোগী প্রতিবন্ধক Vmax কমিয়ে দেয়" ভুল। এটি আপাত Km বাড়ায়, Vmax অপরিবর্তিত থাকে, আর বেশি সাবস্ট্রেটে প্রভাব কমে যায়।
  • "এনজাইম বিক্রিয়ার সাম্যাবস্থা বদলে দেয়" ভুল। এনজাইম শুধু বিক্রিয়ার হার বাড়ায়, সাম্যাবস্থার অবস্থান একই থাকে।
  • তালা-চাবি মডেলকে একমাত্র সঠিক মডেল ভাবা ভুল। বর্তমানে আবিষ্ট মিলন মডেল বেশি গ্রহণযোগ্য বলে ধরা হয়।
  • "সব এনজাইমের অনুকূল pH এক" ভাবা ভুল। লালা অ্যামাইলেজ নিরপেক্ষ pH-এ, পেপসিন তীব্র অম্লীয় pH-এ, ট্রিপসিন ক্ষারীয় pH-এ সবচেয়ে ভালো কাজ করে।

বাস্তব জীবনে এনজাইমের ব্যবহার

জৈবিক গুঁড়া সাবানে (বায়োলজিকাল ডিটারজেন্ট) প্রোটিয়েজ, লাইপেজ ও অ্যামাইলেজ মেশানো থাকে, যা ঘাম-রক্ত-তেল-শ্বেতসারের দাগ ভেঙে দেয় — ফলে কম তাপমাত্রার পানিতে কাপড় ধোয়া যায় আর বিদ্যুৎ বাঁচে।

খাদ্য শিল্পে রুটি ফোলাতে ও বিয়ার তৈরিতে অ্যামাইলেজ শ্বেতসার ভেঙে চিনি বানায় (যা খামির খায়), ফলের রস স্বচ্ছ করতে পেকটিনেজ, আর মাংস নরম করতে প্রোটিয়েজ ব্যবহার হয়।

পনির তৈরিতে রেনিন (কাইমোসিন) দুধের কেসিন প্রোটিনকে জমাট করে ছানায় বদলে দেয় — এই এনজাইম আগে বাছুরের পাকস্থলী থেকে নেওয়া হতো, এখন অণুজীব থেকেও তৈরি হয়।

কিছু মানুষের শরীরে বড় হওয়ার পর ল্যাকটেজ এনজাইম কমে যায়, যা দুধের চিনি (ল্যাকটোজ) ভাঙে। ল্যাকটেজ কম থাকলে দুধ পান করলে হজম না হওয়া ল্যাকটোজ অন্ত্রে গ্যাস, পেট ফোলা আর ডায়ারিয়া তৈরি করে — একে বলে ল্যাকটোজ অসহনশীলতা। ল্যাকটেজ ট্যাবলেট বা ল্যাকটোজ-মুক্ত দুধ খেয়ে এড়ানো যায়।

শরীরের নিজের এনজাইমগুলোও সাধারণত প্রায় ৩৭ °C-এর কাছে সবচেয়ে ভালো কাজ করে বলে খুব বেশি জ্বর (৪২ °C-এর কাছাকাছি বা তার বেশি) বিপজ্জনক — শরীরের নিজের গুরুত্বপূর্ণ এনজাইমই তখন অপ্রাকৃত হয়ে যাওয়ার ঝুঁকিতে পড়ে। এই কারণে খুব বেশি জ্বরে দ্রুত চিকিৎসকের কাছে যাওয়া জরুরি।

পরীক্ষার কর্নার: SSC ও HSC

নবম-দশম শ্রেণির জীববিজ্ঞানে "জীবনীশক্তি" অধ্যায়ে এনজাইমের মৌলিক ধারণা, পরিপাক এনজাইম আর তাদের কাজ আসে। HSC জীববিজ্ঞান প্রথম পত্রে সক্রিয়ন শক্তি, তালা-চাবি ও আবিষ্ট মিলন মডেল, নিয়ামকসমূহ, অপ্রাকৃতকরণ আর মিকেলিস-মেন্টেন সমীকরণ বিস্তারিত আসে। বহুনির্বাচনিতে এনজাইমের নামকরণ, পরিপাক এনজাইমের অনুকূল pH আর প্রতিবন্ধকের ধরন সবচেয়ে বেশি আসে।

একটি নমুনা সৃজনশীল প্রশ্ন

উদ্দীপক: রিমা দুধে ল্যাকটোজ অসহনশীলতার কারণে পেট ফোলা অনুভব করে, কিন্তু ল্যাকটেজ ট্যাবলেট খেয়ে দুধ খেলে সমস্যা হয় না। তার শিক্ষক ক্লাসে বলেন, খুব বেশি জ্বরেও শরীরের এনজাইম বিপদে পড়তে পারে।

  • ক. এনজাইমের সক্রিয় স্থান কী?
  • খ. অপ্রাকৃতকরণ ও নিচু তাপমাত্রায় নিষ্ক্রিয়তার পার্থক্য ব্যাখ্যা করো।
  • গ. রিমার ল্যাকটেজ ট্যাবলেট কীভাবে সমস্যা কমায়, ব্যাখ্যা করো।
  • ঘ. উদ্দীপকের শিক্ষকের মন্তব্যের যথার্থতা এনজাইম-তাপমাত্রা সম্পর্কের আলোকে বিশ্লেষণ করো।

বহুনির্বাচনির জন্য ঝটপট তথ্য

এগুলো মুখস্থ রাখলে কয়েকটা নম্বর নিশ্চিত।

  • তালা-চাবি মডেল: এমিল ফিশার, ১৮৯৪। আবিষ্ট মিলন মডেল: ড্যানিয়েল কোশল্যান্ড, ১৯৫৮।
  • পুরনো নামের ব্যতিক্রম এনজাইম: পেপসিন, ট্রিপসিন, রেনিন, প্যাপাইন।
  • লালা অ্যামাইলেজের অনুকূল pH প্রায় ৬.৮-৭, পেপসিনের প্রায় ২, ট্রিপসিনের প্রায় ৮।
  • Km-এর সংজ্ঞা: যে [S]-এ হার Vmax-এর অর্ধেক।
  • প্রতিযোগী প্রতিবন্ধক Km বাড়ায়, Vmax বদলায় না।
  • মিকেলিস-মেন্টেন সমীকরণ: মিকেলিস ও মেন্টেন, ১৯১৩।
  • বেশিরভাগ এনজাইম প্রোটিন; ব্যতিক্রম রাইবোজাইম RNA দিয়ে তৈরি।

রিভিশন: শেষ মুহূর্তের সারসংক্ষেপ

পরীক্ষার আগের রাতে এই কয়েকটা লাইন পড়ে নাও।

  • সংজ্ঞা: এনজাইম হলো জৈব প্রভাবক, সক্রিয়ন শক্তি কমিয়ে বিক্রিয়ার হার বাড়ায়, নিজে অপরিবর্তিত থাকে।
  • সক্রিয় স্থান + সাবস্ট্রেট → এনজাইম-সাবস্ট্রেট কমপ্লেক্স → উৎপাদ + মুক্ত এনজাইম।
  • তালা-চাবি মডেল (ফিশার, ১৮৯৪): অনড় সক্রিয় স্থান। আবিষ্ট মিলন মডেল (কোশল্যান্ড, ১৯৫৮): সাবস্ট্রেটের সাথে ফিট হতে সক্রিয় স্থান বদলায়।
  • নিয়ামক পাঁচটি: তাপমাত্রা, pH, সাবস্ট্রেট ঘনত্ব, এনজাইম ঘনত্ব, প্রতিবন্ধক।
  • নিচু তাপমাত্রা = ধীর কিন্তু অক্ষত, ফেরানো যায়। বেশি তাপমাত্রা = অপ্রাকৃতকরণ, সাধারণত ফেরানো যায় না।
  • v = Vmax[S] / (Km + [S]); Km = অর্ধেক Vmax-এর [S]; প্রতিযোগী প্রতিবন্ধক Km বাড়ায়, Vmax অপরিবর্তিত।
  • লালা অ্যামাইলেজ pH ৬.৮-৭ (শ্বেতসার→মালটোজ), পেপসিন pH ২ (প্রোটিন→পেপটাইড), ট্রিপসিন pH ৮ (প্রোটিন→পেপটাইড/অ্যামিনো অ্যাসিড)।
  • বাস্তব ব্যবহার: গুঁড়া সাবান, খাদ্য শিল্প, পনির (রেনিন), ল্যাকটোজ অসহনশীলতা (ল্যাকটেজ), উচ্চ জ্বরের বিপদ।

সচরাচর জিজ্ঞাসা

এনজাইম কাকে বলে?

জীবদেহে তৈরি হওয়া যে জৈব প্রভাবক কোনো রাসায়নিক বিক্রিয়ার সক্রিয়ন শক্তি কমিয়ে তার হার বহুগুণ বাড়িয়ে দেয়, কিন্তু নিজে বিক্রিয়ায় খরচ হয় না ও বারবার ব্যবহৃত হয়, তাকে এনজাইম বলে। প্রায় সব এনজাইম প্রোটিন।

এনজাইমের সক্রিয় স্থান কী?

এনজাইম প্রোটিনের যে নির্দিষ্ট খাঁজ বা গর্তে সাবস্ট্রেট এসে জোড়া লাগে এবং এনজাইম-সাবস্ট্রেট কমপ্লেক্স তৈরি হয়, তাকে সক্রিয় স্থান বলে।

তালা-চাবি মডেল ও আবিষ্ট মিলন মডেলের পার্থক্য কী?

তালা-চাবি মডেলে (এমিল ফিশার, ১৮৯৪) সক্রিয় স্থান অনড়, শুধু নির্দিষ্ট আকারের সাবস্ট্রেটই মেলে। আবিষ্ট মিলন মডেলে (কোশল্যান্ড, ১৯৫৮) সাবস্ট্রেট কাছে আসতেই সক্রিয় স্থান নিজের আকার সামান্য বদলে তাকে ঘিরে ধরে। বর্তমানে আবিষ্ট মিলন মডেলই বেশি গ্রহণযোগ্য।

অপ্রাকৃতকরণ কাকে বলে?

অতিরিক্ত তাপ বা চরম pH-এ প্রোটিনের ভাঁজ ধরে রাখা বন্ধনগুলো ভেঙে সক্রিয় স্থানের আকার স্থায়ীভাবে নষ্ট হয়ে যাওয়াকে অপ্রাকৃতকরণ বলে। এটি সাধারণত প্রত্যাবর্তনযোগ্য নয়, নিচু তাপমাত্রার সাময়িক ধীরগতির মতো নয়।

নিচু তাপমাত্রায় এনজাইম কি নষ্ট হয়ে যায়?

না। নিচু তাপমাত্রায় এনজাইমের গঠন অক্ষত থাকে, শুধু অণুর গতি কমে যাওয়ায় বিক্রিয়া ধীরে হয়। তাপমাত্রা বাড়ালে এনজাইম আবার আগের গতিতে কাজ করে — এটা প্রত্যাবর্তনযোগ্য, অপ্রাকৃতকরণ নয়।

এনজাইমের কার্যকারিতা কোন নিয়ামকের ওপর নির্ভর করে?

তাপমাত্রা, pH, সাবস্ট্রেট ঘনত্ব, এনজাইম ঘনত্ব ও প্রতিবন্ধকের উপস্থিতি — এই পাঁচটি প্রধান নিয়ামক এনজাইমের কাজের গতি ঠিক করে দেয়।

Km ও Vmax বলতে কী বোঝায়?

Vmax হলো সর্বোচ্চ সম্ভব হার, যখন সব সক্রিয় স্থান সবসময় ব্যস্ত থাকে। Km হলো সেই সাবস্ট্রেট ঘনত্ব যেখানে হার Vmax-এর ঠিক অর্ধেক হয়; Km কম হলে এনজাইমের সাবস্ট্রেটের প্রতি আসক্তি বেশি বোঝায়।

প্রতিযোগী প্রতিবন্ধক কীভাবে কাজ করে?

প্রতিযোগী প্রতিবন্ধক আকারে সাবস্ট্রেটের মতো, তাই সরাসরি সক্রিয় স্থান দখল করে সাবস্ট্রেটকে আটকায়। এটি আপাত Km বাড়ায় কিন্তু Vmax বদলায় না, আর সাবস্ট্রেট যথেষ্ট বাড়িয়ে দিলে প্রভাব কাটিয়ে দেওয়া যায়।

পেপসিন ও ট্রিপসিনের অনুকূল pH আলাদা কেন?

পেপসিন পাকস্থলীতে কাজ করে, যেখানে HCl-এর কারণে pH প্রায় ২ (তীব্র অম্লীয়)। ট্রিপসিন ক্ষুদ্রান্ত্রে কাজ করে, যেখানে অগ্ন্যাশয়ের ক্ষরণে pH প্রায় ৮ (ক্ষারীয়)। প্রতিটি এনজাইম তার নিজের কাজের জায়গার pH-এর সাথে মিলিয়ে তৈরি, তাই তাদের অনুকূল pH ভিন্ন।

এনজাইমের নামের শেষে সাধারণত কী প্রত্যয় থাকে?

"-এজ" (ইংরেজিতে "-ase") প্রত্যয় সাবস্ট্রেট বা বিক্রিয়ার ধরনের নামের সাথে জুড়ে এনজাইমের নাম রাখা হয়, যেমন সুক্রেজ, লাইপেজ, প্রোটিয়েজ। পেপসিন, ট্রিপসিন, রেনিনের মতো কিছু পুরনো এনজাইমের নাম এই রীতির আগে থেকেই চালু, তাই ব্যতিক্রম থেকে গেছে।

এই বিষয়ের আরও পড়াশোনা

অ্যানিমেশনে ধারণা পরিষ্কার হলো, এবার পরীক্ষার প্রস্তুতি: সিলেবাস, সাজেশন, বই আর ভর্তি পরীক্ষার গাইড নিচে।

পাঠ্যবই

নবম-দশম শ্রেণির জীববিজ্ঞান বই

ভর্তি

গুচ্ছ (GST) বিজ্ঞান ইউনিট ভর্তি ২০২৬-২৭

SSC

এসএসসি জীববিজ্ঞান: সিলেবাস ও প্রস্তুতি

HSC

এইচএসসি জীববিজ্ঞান: সিলেবাস ও প্রস্তুতি

ভর্তি

মেডিকেল ভর্তি পরীক্ষার প্রস্তুতি

ভর্তি

মেডিকেল ভর্তি ২০২৬-২৭

English

Composition: Climate Change (ইংরেজিতে)

বাংলা

রচনা: জলবায়ু পরিবর্তন

SSC

এসএসসি সাজেশন

HSC

এইচএসসি সাজেশন

ভর্তি

বিশ্ববিদ্যালয় ভর্তি পরীক্ষার গাইড

SSC

এসএসসি সিলেবাস

HSC

এইচএসসি সিলেবাস

বিদেশে পড়াশোনা

যুক্তরাষ্ট্রে উচ্চশিক্ষা

স্কলারশিপ

চীনের CSC স্কলারশিপ

IELTS

IELTS Writing Task 1: process diagrams (ইংরেজিতে)

IELTS

IELTS preparation guide (ইংরেজিতে)

বিদেশে পড়াশোনা

Academic CV for study abroad (ইংরেজিতে)

ক্যারিয়ার

Dental hygienist resume example (ইংরেজিতে)

আরও জীববিজ্ঞান অ্যানিমেশন

SSC · HSC

মাইটোসিস কোষ বিভাজন

মাইটোসিস কাকে বলে, কোষ বিভাজন কত প্রকার ও কী কী? প্রোফেজ, মেটাফেজ, অ্যানাফেজ, টেলোফেজ ও সাইটোকাইনেসিস চলমান চিত্রে দেখো, ক্রোমোজোম গোনার নিয়মসহ।

SSC · HSC

ব্যাপন ও অভিস্রবণ

ব্যাপন ও অভিস্রবণ কাকে বলে, এদের মধ্যে পার্থক্য, প্লাজমোলাইসিস, রসস্ফীতি ও ইমবাইবিশন: কণার সিমুলেশনে নিজে দেখে সহজ ভাষায় শেখো, উদাহরণ ও গাণিতিক সমস্যাসহ।

SSC · HSC

সালোকসংশ্লেষণ

সালোকসংশ্লেষণ কাকে বলে, সমীকরণ, আলোক ও অন্ধকার পর্যায়, ক্যালভিন চক্র, প্রভাবক ও সীমাবদ্ধ উপাদান: পাতা, হাইড্রিলা আর ক্লোরোপ্লাস্টের অ্যানিমেশনে নিজে দেখো।

SSC · HSC

মানব হৃৎপিণ্ডের গঠন ও কাজ

হৃৎপিণ্ডের চারটি প্রকোষ্ঠ, কপাটিকা, লাব-ডাব শব্দ আর চলমান ইসিজি একসাথে দেখো। দ্বিচক্রী সংবহন, হৃৎচক্র ও কার্ডিয়াক আউটপুট শেখো, গাণিতিক সমস্যাসহ।

SSC · HSC

মেন্ডেলের বংশগতি সূত্র

মেন্ডেলের সূত্র, একসংকর ও দ্বিসংকর জনন, টেস্ট ক্রস, অসম্পূর্ণ প্রকটতা, রক্তের গ্রুপ আর সন্তানের লিঙ্গ নির্ধারণ — নিজে পানেট বর্গ বানিয়ে বংশগতির অনুপাত হিসাব করে দেখো।

HSC

ডিএনএ রেপ্লিকেশন

ডিএনএ রেপ্লিকেশন বা অনুলিপন কাকে বলে, অর্ধ-রক্ষণশীল পদ্ধতি, এনজাইমগুলোর কাজ আর মেসেলসন-স্টাল পরীক্ষা—সব অ্যানিমেশনে নিজে দেখো ও হিসাব করো।

SSC · HSC

কোষীয় শ্বসন

কোষীয় শ্বসন কাকে বলে, সবাত ও অবাত শ্বসনের পার্থক্য, গ্লাইকোলাইসিস, ক্রেবস চক্র, ইলেকট্রন প্রবাহতন্ত্র আর ATP হিসাব: মাইটোকন্ড্রিয়ার অ্যানিমেশনে নিজে দেখো ও গণনা করো।

SSC · HSC

স্নায়ু উদ্দীপনার পরিবহন ও অ্যাকশন পটেনশিয়াল

প্রান্তিক মাত্রা (−৫৫ mV) পার হলেই অ্যাকশন পটেনশিয়াল তৈরি হয়ে অ্যাক্সন বেয়ে ছোটে, তারপর সিন্যাপসে নিউরোট্রান্সমিটার নিঃসৃত হয় — সিমুলেশনে নিজে চালিয়ে দেখো, সূত্র ও গাণিতিক উদাহরণসহ।

SSC · HSC

নেফ্রন ও মূত্র তৈরির প্রক্রিয়া

বৃক্ক প্রতিদিন প্রায় ১৮০ লিটার রক্ত ছেঁকে মাত্র দেড় লিটার মূত্র তৈরি করে কীভাবে? গ্লোমেরুলাসে ছাঁকন, নালিকায় পুনঃশোষণ আর গ্লুকোজের প্রান্তিক মাত্রা — সিমুলেশনে নিজে চালিয়ে দেখো, সূত্র ও অঙ্কসহ।

SSC · HSC

মিয়োসিস কোষ বিভাজন

মিয়োসিস কাকে বলে, ক্রসিং ওভার কী, মাইটোসিস ও মিয়োসিসের পার্থক্য কী: 2n = 4 কোষে প্রোফেজ I থেকে টেলোফেজ II পর্যন্ত নিজে চালিয়ে দেখো, সমাধান করা অঙ্কসহ।

SSC

পরিপাকতন্ত্র

পরিপাকতন্ত্র কী, কোন এনজাইম কোথায় কাজ করে, ভিলাই কীভাবে শোষণ করে: মুখ থেকে বৃহদান্ত্র পর্যন্ত খাদ্যের যাত্রা নিজে চালিয়ে দেখো, সমাধান করা অঙ্কসহ।

Class 9 · SSC

শ্বাসক্রিয়ার কৌশল: প্রশ্বাস ও নিঃশ্বাস

মধ্যচ্ছদা, পর্শুকা আর আন্তঃপর্শুকা পেশি কীভাবে ফুসফুসে বাতাস ঢোকায় ও বের করে, চলমান চিত্রে দেখো। চাপমাপক, স্পাইরোমিটার রেখা, বেল জার মডেল আর বায়ুথলিতে গ্যাসীয় বিনিময়, সমাধানসহ।

HSC

প্রোটিন সংশ্লেষণ

আরএনএ পলিমারেজ কীভাবে জিন থেকে mRNA বানায় আর রাইবোসোম কীভাবে কোডন পড়ে প্রোটিন গড়ে, অ্যানিমেশনে নিজে দেখো। জিন বদলাও, মিউটেশন ঘটাও, কোডন সারণি মেলাও।

SSC · HSC

রক্ত সংবহন: দ্বি-সংবহন ও কার্ডিয়াক আউটপুট

রক্ত কীভাবে হৃৎপিণ্ড থেকে ফুসফুসে, দেহে আর আবার হৃৎপিণ্ডে ফেরে, চলমান চিত্রে দেখো। ফুসফুসীয় ও সিস্টেমিক সংবহন, ধমনি-শিরা-কৈশিকনালির পার্থক্য, কার্ডিয়াক আউটপুটের অঙ্ক সমাধানসহ।

SSC · HSC

কোষের গঠন ও অঙ্গাণু: উদ্ভিদ কোষ বনাম প্রাণী কোষ

উদ্ভিদ কোষ আর প্রাণী কোষ পাশাপাশি দেখো। নিউক্লিয়াস, মাইটোকন্ড্রিয়া, ক্লোরোপ্লাস্ট, গলজি বস্তু, রাইবোজোমসহ প্রতিটি অঙ্গাণুতে ক্লিক করে কাজ জানো। পার্থক্যের ছক, বিবর্ধনের অঙ্ক ও এসএসসি-এইচএসসির প্রশ্নসহ।

SSC · HSC

প্রতিবর্ত ক্রিয়া ও প্রতিবর্ত চাপ

গরম কিছুতে হাত ঠেকালে সংকেত কীভাবে গ্রাহক, সংবেদী নিউরন, সুষুম্নাকাণ্ড, চেষ্টীয় নিউরন হয়ে পেশিতে পৌঁছায় নিজে চালিয়ে দেখো। প্রতিবর্তের সময় (২৪.৩৩ ms) হিসাব করো, আর দেখো ব্যথা কেন পরে টের পাওয়া যায়।

SSC · HSC

মানুষের চোখ: গঠন, প্রতিবিম্ব ও উপযোজন

কর্নিয়া, আইরিস, লেন্স, সিলিয়ারি পেশি, রেটিনা, পীতবিন্দু ও অন্ধবিন্দু কীভাবে কাজ করে, চলমান চিত্রে দেখো। উপযোজন, নিকট দৃষ্টি ও দূর দৃষ্টির সংশোধন, লেন্সের ক্ষমতার সমাধানসহ।

HSC

পেশি সংকোচন ও স্লাইডিং ফিলামেন্ট মডেল

সারকোমিয়ারের ভেতরে অ্যাকটিন ও মায়োসিনের সরে যাওয়া দেখুন। A ব্যান্ড থাকে ১.৬ µm, I ব্যান্ড ও H অঞ্চল ছোট হয়; ক্রস-ব্রিজ চক্র, ক্যালসিয়াম ও ATP ধাপে ধাপে শিখুন।

SSC · HSC

উদ্ভিদে পরিবহন: জাইলেম, ফ্লোয়েম ও বাষ্পমোচন

জাইলেম বেয়ে পানি ওঠা আর ফ্লোয়েম বেয়ে শর্করা নামা দেখুন। আলো, আর্দ্রতা ও বাতাস বদলে বাষ্পমোচনের হার হিসাব করুন (সাধারণ দিনে ৫৪.৮ g/m²/h)।

SSC · HSC

খাদ্যশৃঙ্খল ও খাদ্যজাল: শক্তির প্রবাহ ও ১০ % নিয়ম

খাদ্যজাল তৈরি করুন, একটি প্রজাতি সরিয়ে প্রভাব দেখুন, আর শক্তি পিরামিডে ১০ % নিয়ম চালান (উৎপাদকের ১০,০০০ kJ থেকে শীর্ষে থাকে মাত্র ১ kJ)।

HSC

জনসংখ্যা বৃদ্ধি: সূচকীয় ও লজিস্টিক রেখা

r আর ধারণক্ষমতা K টানুন এবং সূচকীয় ও লজিস্টিক রেখা আলাদা হতে দেখুন। r = ০.৪০ প্রতি ঘণ্টা আর K = ১,০০০ হলে কালচার প্রতি ১.৭৩ ঘণ্টায় দ্বিগুণ হয় এবং K-এর কাছে থামে।

HSC

প্রাকৃতিক নির্বাচন: পেপার্ড মথ ও কালিঝুলি মাখা গাছ

কালিঝুলির মাত্রা বাড়িয়ে-কমিয়ে দেখো পাখি কোন মথ ধরে। ৮০% কালি ও ৪০% নির্বাচনে গাঢ় মথ ১০% থেকে ১৫ প্রজন্মে ৯০% ছাড়িয়ে যায়।

SSC · HSC

রোগপ্রতিরোধ: প্রাথমিক ও গৌণ অ্যান্টিবডি সাড়া

টিকা নেওয়া ও না নেওয়া ব্যক্তির অ্যান্টিবডির মাত্রা এক গ্রাফে মিলিয়ে দেখো। এই মডেলে স্মৃতির কারণে সুরক্ষা পেতে ৮.১ দিনের জায়গায় লাগে ২.৫ দিন, আর চূড়া ৫.১ গুণ ওঠে।

SSC · HSC

পরাগায়ন ও নিষেক

পরাগধানী থেকে গর্ভমুণ্ড, পরাগনালি বেয়ে ডিম্বকে পরাগরেণুর যাত্রা দেখো। দ্বিনিষেকে ১৪ ক্রোমোজোমের জাইগোট ও ২১ ক্রোমোজোমের ভ্রূণপোষ কীভাবে তৈরি হয়, তারপর বীজ ও ফল।

অন্য বিষয়ের অ্যানিমেশন

পদার্থবিজ্ঞান

আলোর প্রতিসরণ

পদার্থবিজ্ঞান

ওহমের সূত্র

পদার্থবিজ্ঞান

প্রাসের গতি

পদার্থবিজ্ঞান

সরল দোলক

পদার্থবিজ্ঞান

তড়িৎ ক্ষেত্র

পদার্থবিজ্ঞান

তরঙ্গের ব্যতিচার

পদার্থবিজ্ঞান

পড়ন্ত বস্তু ও পড়ন্ত বস্তুর সূত্র

পদার্থবিজ্ঞান

লেন্সে প্রতিবিম্ব গঠন

পদার্থবিজ্ঞান

নিউটনের গতির সূত্র

পদার্থবিজ্ঞান

গোলীয় দর্পণে প্রতিবিম্ব গঠন

পদার্থবিজ্ঞান

তড়িৎচুম্বকীয় আবেশ ও ফ্যারাডের সূত্র

পদার্থবিজ্ঞান

ভরবেগের সংরক্ষণ ও সংঘর্ষ

পদার্থবিজ্ঞান

কাজ, ক্ষমতা ও শক্তি

পদার্থবিজ্ঞান

নততল

পদার্থবিজ্ঞান

বৃত্তাকার গতি

পদার্থবিজ্ঞান

অনুপ্রস্থ ও অনুদৈর্ঘ্য তরঙ্গ

পদার্থবিজ্ঞান

লিভার ও ভ্রামক

পদার্থবিজ্ঞান

ভরকেন্দ্র

পদার্থবিজ্ঞান

স্প্রিং-ভর ও সরল ছন্দিত স্পন্দন

পদার্থবিজ্ঞান

ভেক্টর যোগ: ত্রিভুজ ও সামান্তরিক সূত্র

পদার্থবিজ্ঞান

আপেক্ষিক বেগ: ট্রেন ও নদী পারাপার

পদার্থবিজ্ঞান

কেপলারের সূত্র ও উপবৃত্তাকার কক্ষপথ

পদার্থবিজ্ঞান

নিউটনের মহাকর্ষ সূত্র, g ও কৃত্রিম উপগ্রহ

পদার্থবিজ্ঞান

তার ও নলে স্থির তরঙ্গ

পদার্থবিজ্ঞান

অনুনাদ নল ও শব্দের দ্রুতি

পদার্থবিজ্ঞান

স্বরকম্প: কাছাকাছি দুই সুরের স্পন্দন

পদার্থবিজ্ঞান

ডপলার প্রভাব: চলমান উৎস, চলমান শ্রোতা ও সনিক বুম

পদার্থবিজ্ঞান

প্রিজম, আলোর বিচ্ছুরণ ও রামধনু

পদার্থবিজ্ঞান

কির্শফের সূত্র: সংযোগ সূত্র ও বদ্ধ পথ সূত্র

পদার্থবিজ্ঞান

হুইটস্টোন ব্রিজ ও মিটার ব্রিজ

পদার্থবিজ্ঞান

একক চিড়ে অপবর্তন

পদার্থবিজ্ঞান

চোখের ত্রুটি ও তার প্রতিকার

পদার্থবিজ্ঞান

আলোর সমবর্তন: ম্যালাসের সূত্র ও ব্রুস্টারের সূত্র

পদার্থবিজ্ঞান

ক্যাপাসিটরের আহিতকরণ ও নিরাহিতকরণ: আরসি সময় ধ্রুবক

পদার্থবিজ্ঞান

চৌম্বক ক্ষেত্ররেখা: দণ্ডচুম্বক, তড়িৎবাহী সরল তার ও সলিনয়েড

পদার্থবিজ্ঞান

এসি জেনারেটর

পদার্থবিজ্ঞান

ট্রান্সফর্মার

পদার্থবিজ্ঞান

তাপের সঞ্চালন: পরিবহন, পরিচলন ও বিকিরণ

পদার্থবিজ্ঞান

আলোক-তড়িৎ ক্রিয়া: আইনস্টাইনের সমীকরণ ও নিবৃত্তি বিভব

পদার্থবিজ্ঞান

মোটর ক্রিয়া: তড়িৎবাহী তারের ওপর বল ও ডিসি মোটর

পদার্থবিজ্ঞান

গ্যাসের অণু ও গতিতত্ত্ব: চাপ, তাপমাত্রা ও দ্রুতি

পদার্থবিজ্ঞান

অর্ধপরিবাহী ডায়োড: p–n সন্ধি, I–V বক্ররেখা ও রেক্টিফায়ার

পদার্থবিজ্ঞান

তেজস্ক্রিয় ক্ষয়: অর্ধায়ু, ক্ষয় সূত্র ও বিকিরণের ভেদন ক্ষমতা

পদার্থবিজ্ঞান

বোর পরমাণু মডেল: কক্ষপথ, শক্তিস্তর ও হাইড্রোজেনের বর্ণালি

রসায়ন

পরমাণুর গঠন

রসায়ন

এসিড, ক্ষারক ও pH স্কেল

রসায়ন

ইলেকট্রন বিন্যাস

রসায়ন

গ্যাসের সূত্র: বয়েল, চার্লস ও আদর্শ গ্যাস সমীকরণ

রসায়ন

আয়নিক বন্ধন কীভাবে গঠিত হয়

রসায়ন

তড়িৎ বিশ্লেষণ ও ফ্যারাডের সূত্র

রসায়ন

সমযোজী বন্ধন

রসায়ন

পর্যায়বৃত্ত ধর্ম

রসায়ন

বিক্রিয়ার হার ও সংঘর্ষ তত্ত্ব

রসায়ন

পদার্থের অবস্থা: কঠিন, তরল, গ্যাসীয় ও তাপ–তাপমাত্রা লেখচিত্র

রসায়ন

পরমাণুর অরবিটাল: s, p, d-এর আকৃতি, কোয়ান্টাম সংখ্যা ও নোড

রসায়ন

আণবিক আকৃতি ও ভিএসইপিআর তত্ত্ব: বন্ধন জোড়, মুক্তজোড় ও বন্ধন কোণ

রসায়ন

মোল ধারণা: মোলার ভর, অ্যাভোগেড্রো সংখ্যা ও মোলার আয়তন

রসায়ন

ব্যাপন ও নিঃসরণ: গ্রাহামের সূত্র

রসায়ন

রাসায়নিক সমীকরণ সমতাকরণ: পদ্ধতি, উদাহরণ ও অনুশীলন

রসায়ন

রাসায়নিক সাম্যাবস্থা: সাম্যধ্রুবক Kc ও লা শাতেলিয়ের নীতি

রসায়ন

টাইট্রেশন: অম্ল-ক্ষারের ঘনমাত্রা বের করার পদ্ধতি

রসায়ন

গ্যালভানিক কোষ: ড্যানিয়েল কোষ, EMF ও নার্নস্ট সমীকরণ

রসায়ন

জারণ-বিজারণ বিক্রিয়া: জারণ সংখ্যা, ইলেকট্রন স্থানান্তর ও অর্ধ-সমীকরণ

রসায়ন

হাইড্রোকার্বন: অ্যালকেন, অ্যালকিন, অ্যালকাইন ও কাঠামোগত সমাণু ত্রিমাত্রায়

রসায়ন

কার্যকরী মূলক: অ্যালকোহল, অ্যালডিহাইড, কিটোন, অ্যাসিড, এস্টার ও অ্যামিন

রসায়ন

পলিমারকরণ: যোজন ও ঘনীভবন পলিমার, পলিথিন ও নাইলন

রসায়ন

মিশ্রণ আলাদা করার পদ্ধতি: ছাঁকন, পাতন, ক্রোমাটোগ্রাফি, স্ফটিকীকরণ

রসায়ন

কেলাস জালক: SC, BCC ও FCC একক কোষ, প্যাকিং দক্ষতা ও ঘনত্ব

রসায়ন

তেজস্ক্রিয়তা: আলফা, বিটা, গামা ক্ষয় ও অর্ধায়ু

গণিত

পিথাগোরাসের উপপাদ্য

গণিত

ত্রিকোণমিতিক অনুপাত ও একক বৃত্ত

গণিত

দ্বিঘাত সমীকরণ ও দ্বিঘাত ফাংশনের লেখচিত্র

গণিত

বৃত্ত সংক্রান্ত উপপাদ্য

গণিত

দূরত্ব ও উচ্চতা: উন্নতি কোণ ও অবনতি কোণ

গণিত

সম্ভাবনা: পরীক্ষালব্ধ বনাম তাত্ত্বিক সম্ভাবনা

গণিত

সমান্তর ও গুণোত্তর ধারা

গণিত

গড়, মধ্যক ও প্রচুরক

গণিত

সেট ও ভেনচিত্র

গণিত

সরল সহসমীকরণ ও সরলরেখার লেখচিত্র

গণিত

sin, cos, tan-এর লেখচিত্র

গণিত

পূর্ণবর্গ পদ্ধতি ও দ্বিঘাত সমীকরণের সমাধান

গণিত

বৃত্তের ক্ষেত্রফল: সূত্র, প্রমাণ ও সমাধান

গণিত

ঘনবস্তুর আয়তন ও তলের ক্ষেত্রফল: ঘনক, আয়তঘন, বেলন, কোণক, গোলক

গণিত

সদৃশ ত্রিভুজ: স্কেল ফ্যাক্টর, AA, SSS, SAS শর্ত ও ছায়া থেকে উচ্চতা

গণিত

স্থানাঙ্ক জ্যামিতি: দূরত্ব, মধ্যবিন্দু, ঢাল, বিভক্তিকরণ সূত্র ও সঞ্চারপথ

গণিত

শাঙ্কব ছেদ: বৃত্ত, উপবৃত্ত, পরাবৃত্ত ও অধিবৃত্ত

গণিত

ফাংশনের রূপান্তর: সরানো, টানা ও উল্টানো

গণিত

অন্তরীকরণ: স্পর্শকের ঢাল ও ছেদক থেকে স্পর্শক

গণিত

রিম্যান যোগফল ও সমাকলন: বক্ররেখার নিচের ক্ষেত্রফল

গণিত

সীমা ও ε–δ সংজ্ঞা: ছবিতে বোঝা

গণিত

ত্রিমাত্রিক ভেক্টর: যোগ, ডট গুণ ও ক্রস গুণ

গণিত

ম্যাট্রিক্স রূপান্তর: ঘূর্ণন, প্রতিফলন, শিয়ার ও নির্ণায়ক

গণিত

জটিল সংখ্যা: আরগান্ড সমতলে যোগ, গুণ, ঘাত ও মূল

গণিত

বাইনারি সংখ্যা পদ্ধতি: স্থানীয় মান, রূপান্তর ও যোগ